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Nombre_________________________________________ Grupo_________ a) ¿Cuáles son los 4 tipos principales de moléculas biológicas mencionadas en clase? Cite una función importante de cada tipo de molécula biológica celular.
b) Responda brevemente las siguientes preguntas: I)¿Cuáles son las 2 diferencias principales entre las células procariotas y eucariotas? II) ¿En qué se diferencian los organismos unicelulares de los pluricelulares? III) ¿Las células procariotas son unicelulares o pluricelulares? ¿Y las eucariotas? c) En los siguientes pares de aminoácidos, rodee con un círculo cada cadena lateral. Indique
cuál es la interacción más fuerte que tiene lugar entre los grupos de cadena laterales de cada par.
Aminoácidos Interacción
d) Dibuje la estructura química del siguiente polipéptido a pH 7.
e) En la estructura que dibujó arriba, rodee con un círculo un enlace peptídico.
Pregunta 2El fármaco Minoxidil se emplea por vía oral como agente contra la hipertensión y por vía tópica como estimulante para el crecimiento capilar. Observe la estructura del Minoxidil: a) A continuación, tenemos un esquema del sitio de unión del Minoxidil en una proteína hipotética.
I) Dibuje las cadenas laterales en las posiciones 51, 129, 134 y 167 de los aminoácidos.
II) Dibuje el Minoxidil como se muestra arriba, enlazándose en el sitio de unión. Tenga en cuenta las interacciones entre el Minoxidil y las cadenas laterales en el momento de orientar el Minoxidil dentro del sitio de unión.
b) Mencione todas las interacciones que podrían tener lugar entre los aminoácidos especificados y el Minoxidil en el modelo que usted ha propuesto, rellenando la siguiente tabla: Aminoácido
Interacciones con Minoxidil
c) Para decidir si su modelo es correcto o no, construya algunas versiones alteradas de esta proteína y compruebe si el Minoxidil todavía se une. Suponiendo que todos los demás aminoácidos permaneciesen sin cambios. Los resultados serían los siguientes: De todas las posibles orientaciones del Minoxidil en el sitio de unión, sólo una es coherente con los resultados presentados arriba. Compruebe su modelo con cuidado, revíselo si fuera necesario y responda las siguientes preguntas: Explique, en función de su modelo y en sus interacciones probables por qué: I) la variante 2 se une al Minoxidil mientras que la variante 3 no se une al Minoxidil.
II) la variante 5 se une al Minoxidil mientras que la variante 4 no se une al Minoxidil.
Los receptores del factor de crecimiento (véase abajo) son proteínas de la membrana celular.
a) ¿A qué clase de macromoléculas pertenecen la mayoría de las moléculas que constituyen la membrana ilustrada arriba? ________________________________ Explique qué atributos / (o) propiedades importantes de estas moléculas permiten la formación Vemos aquí un esquema más pequeño del receptor del factor de crecimiento: La secuencia de esta región es la siguiente: NH .Phe-Val-Gly-Ile-Leu-Trp-Phe-Ala-Lys-Ser-Arg-Gln-Asp.COO b) ¿Qué porción de aminoácidos de la secuencia anterior es parte de la región transmembrana del receptor? Rodee con un círculo estos aminoácidos y explique brevemente su respuesta.
Cuando el factor de crecimiento se une al dominio extracelular del receptor, tiene lugar un cambio de conformación en el receptor. La unión del factor de crecimiento provoca la dimerización de dos receptores adyacentes en la membrana celular. Con la dimerización, se activan los dominios intracelulares de los receptores. Observe el siguiente diagrama: c) Estas son las regiones de los dos receptores que interactúan en la dimerización. En las seccio- nes I - IV, nombre la interacción más fuerte (escoja entre puente de hidrógeno, iónico, cova-
lente, Van der Waals) que se da entre las cadenas laterales de los aminoácidos indicados.
Receptor 2
Receptor 1
CH2 CH2 CH2 CH Lys65
2N C CH2 CH2 Gln12
d) Explique cómo Gln12 y Val98, distantes en la secuencia primaria de la proteína, pueden estar tan próximos el uno del otro en la región de la proteína ilustrada arriba.
e) Las interacciones moleculares entre los dos receptores son importantes para la dimerización. Por lo tanto, la sustitución de ciertos aminoácidos en la proteínas afecta a la dimerización del receptor. Pronostique si los receptores podrán o no dimerizarse dadas las siguientes sustituciones e) La sustitución de un aminoácido, Cys75 → Gly, conduce a la dimerización de los receptores con o sin factor de crecimiento. Proporcione una breve explicación a esta observación.
La siguiente reacción constituye el décimo y último paso en la glicolisis: Fosfoenolpiruvato + ADP <-------------> piruvato + ATP
Go' = -7.5 kcal/mol
a) Calule K eq para esta reacción bajo condiciones normales a 25o C, y rodee con un círculo la
En equilibrio, [fosfoenolpiruvato] > [piruvato]
En equilibrio, [fosfoenolpiruvato] < [piruvato]
b) Encontramos las siguientes concentraciones en los glóbulos rojos. Calcule ∆G para la
reacción a 37o C. ¿Qué dirección tomará esta reacción de modo espontáneo?
c) Dibuje el perfil energético para esta reacción bajo condiciones fisiológicas. En el diagrama, no 1) mostrar los niveles relativos de energía de los reactivos y de los productos.
d) ¿Cómo modifica el piruvato kinasa (la encima que cataliza esta reacción) el perfil energético?  C + D , con G como energía libre estándar.
Cinética de las enzimas:
Para la reacción catalizada por enzimas: S + E

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RNO A VENERDÌ 7 GENNAIO 2011 ORE 20.30 TURNO B DOMENICA 9 GENNAIO 2011 ORE 16.00 IL RATTO, OVVERO TUTTE LE NOTE INDISPENSABILI Di Massimo Contiero “Con tutta la buona volontà, un nuovo Ratto non avrebbe più potuto scriverlo. In esso mi pare di scorgere l’età giovanile dell’uomo, la fioritura impossibile a rinnovarsi, che fugge lasciando attenuati i difetti ma trascinando vi

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Transfusion-Free Medicine Program (TFMP): Enrollment 1. To describe the operational process for enrollment in the Transfusion-Free Medicine Program (TFMP). 2. To identify persons who refuse blood product administration and to respect their convictions regarding 1. Each patient has the right to participate actively in decisions regarding his/her medical care. To the extent permitted by l

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